imobilizace nativních proteinů prostřednictvím biokonjugace bez amino katalyzátoru
Rychle se rozvíjející podskupina SARS-CoV-2 B.1.1.7 ve Spojených státech amerických s hrotovým proteinem D178H a mutacemi membránového proteinu V70L
Abstrakt Řada SARS-CoV-2 B.1.1.7 je vysoce infekční a od dubna 2021 představovala 92% případů COVID-19 v Evropě a 59% případů COVID-19 v USA. Je definována mutací N501Y v doméně vázající receptor (RBD) proteinu Spike (S) a několika dalších mutacích. Patří mezi ně dvě mutace v N terminální doméně (NTD)S proteinu, HV69-70del a Y144del (také známý jako Y145del kvůli přítomnosti tyrosinu v obou polohách). Nedávno jsme identifikovali několik objevujících se variant SARS-CoV-2, které se vyznačují mutacemi membránových (M) proteinů, včetně I82T a V70L. Nyní identifikujeme podskupinu B.1.1.7, která se objevila prostřednictvím postupných akvizic M: V70L v listopadu 2020, po které následovala nová mutace S: D178H poprvé pozorovaná počátkem února 2021.
Procento izolátů B.1.1.7 v USA, které patří do této podskupiny, se zvýšilo z 0,15% v únoru 2021 na 1,8% v dubnu 2021. Okay dnešnímu dni se tato podskupina jeví jako specifická professional USA s hlášenými případy v 31 státy, včetně Havaje. V dubnu 2021 představoval 36,8% všech izolátů B.1.1.7 ve Washingtonu. Fylogenetická analýza a odvození přenosu s Nextstrain naznačuje, že tato podskupina pravděpodobně pochází buď z Kalifornie, nebo Washingtonu . Strukturální analýza odhalila, že mutace S: D178H je v NTD proteinu S a je blízká dvěma dalším podpisovým mutacím B.1.1.7, HV69-70del a Y144del. Je vystaven povrchu a může změnit NTD terciární konfiguraci nebo přístupnost, a tak má potenciál ovlivnit neutralizaci pomocí NTD namířených protilátek.
Rychlé trojrozměrné stanovení tvaru globulárních proteinů mobilitou kapilární elektroforézou a nativní hmotnostní spektrometrií
Zavedené vysoce výkonné proteomické metody poskytují omezené informace o stereostrukturách proteinů. Tradiční technologie professional stanovení proteinové struktury obvykle vyžadují pracné kroky a nelze je provádět vysoce výkonným způsobem. Zde uvádíme novou metodu středního výkonu spojením mobility kapilární elektroforézy (MCE) a nativní hmotnostní spektrometrie (MS) professional trojrozměrné (3D) stanovení tvaru globulárních proteinů v kapalné fázi , která poskytuje jak geometrickou strukturu, tak molekulární hromadné informace o bílkovinách.
Byla vytvořena teorie ke korelaci iontového hydrodynamického poloměru a distribuce stavu náboje v nativním hmotnostním spektru s geometrickými parametry proteinu, pomocí kterých lze určit strukturu (tvar) proteinu s nízkým rozlišením. Naše testovací údaje z 11 různých globulárních proteinů ukázaly, že tento přístup nám umožňuje určit tvary jednotlivých proteinů, proteinových komplexů a proteinů ve směsi a sledovat konformační změny proteinů. Kromě poskytování doplňkových informací o struktuře proteinů a schopnosti analýzy směsi je tato metoda založená na MCE a nativní MS rychlá a má nízkou spotřebu vzorků, takže je potenciálně použitelná v proteomice a strukturní biologii shora dolů professional intaktní analýzu globulárního proteinu nebo komplexu proteinů.
Rychlá povrchová imobilizace nativních proteinů prostřednictvím biokonjugace bez amino katalyzátoru bez katalyzátoru
Imobilizace na povrchu poskytuje užitečnou platformu professional biosenzování, screening léků, tkáňové inženýrství a další chemické a biologické aplikace. Nicméně , některé z použitých reakcí jsou neefektivní a / nebo složité, což omezuje jejich aplikace v imobilizaci. Zde používáme spontánní a bezkatalyzátorovou biokonjugaci amino-ynového kliknutí ke generování aktivovaných povrchů funkčních skupin ethynylové skupiny professional rychlou imobilizaci nativních proteinů a buněk.
Biomolekuly, jako je hovězí sérový albumin (BSA) , lidský IgG a peptid C (RGDfK), mohly být kovalentně imobilizovány na povrchech za pouhých 30 minut. Je pozoruhodné, že bioaktivita ukotvených biomolekul zůstává nedotčena, což se ověřuje účinným zachycením cílových protilátek a buněk z objemových roztoků. Tato strategie představuje alternativu okay vysoce účinné povrchové biofunkcionalizaci.
inolab
Human milk specific allergen antibody(IgE) Elisa Kit
Na vazebné reakce loratadinu s lidským sérem akutní fáze proteinu glyko alfa 1-kyselý protein
Loratadin je důležité antialergické léčivo. Je to antihistaminikum druhé generace používané okay léčbě alergické rýmy, senné rýmy a kopřivky. Lidské sérum alfa 1-kyselý glykoprotein (AG) je důležitým proteinem akutní fáze a bylo zjištěno, že jeho sérová koncentrace stoupá při zánětu a akutní reakci. Vazebná interakce mezi loratadinem a AG je studována pomocí spektroskopie a technik molekulárního dokování. Výsledky získané z experimentů zhášení fluorescence prokázaly, že intenzita fluorescence AG je zhášena loratadinem. Loratadin bylo zjištěno, že váže AG s vazebnou konstantou ≈10 4 při 298 Okay.
Bylo zjištěno, že Gibbova volná energie je negativní professional interakci loratadinu s AG, což naznačuje, že proces vazby je spontánní. Vazba loratadinu s AG vyvolala uspořádané struktury v proteinu. Vodíková vazba a hydrofobní interakce byly hlavními vazebnými silami mezi AG-loratadinem, jak vyplývá z výsledků molekulárního dokování. Tato studie naznačuje důležitost prostorové vazby antialergického léčiva na AG u onemocnění, kde plazmatická koncentrace AG mnohonásobně stoupá a interakce s tímto proteinem se stává významnou. Tato studie pomůže při navrhování dávkování léku a odpovídající úpravě okay dosažení optimálního výsledku léčby. Sdělil Ramaswamy H. Sarma.
Cílená degradace proteinů prostřednictvím rychlé optogenetické aktivace a její aplikace na kontrolu buněčné signalizace
Vývoj metodik professional opticky spouštěnou degradaci proteinů umožňuje studium dynamických proteinových funkcí, jako jsou ty, které se účastní buněčné signalizace , které je obtížné zkoumat tradičními genetickými technikami. Zde popisujeme design a implementaci nového světelně řízeného peptidového degronu, který uděluje degradaci dráhy N-konce na jeho proteinový cíl. Degron zahrnuje fotocaged N-koncovou aminokyselinu a linker bohatý na lysin, 13 zbytků. Umístěním do N-koncového zbytku jsme byli schopni opticky řídit rozpoznávání N-degronu ligázou E3, což následně řídilo ubikvitinaci a proteazomální degradaci cílového proteinu.
Prokazujeme širokou použitelnost aplikací tohoto přístupu na různorodou sadu cílových proteinů, včetně EGFP, luciferázy světlušek, kinázy MEK1 a fosfatázy DUSP6 (také známé jako MKP3). Degron v kleci lze použít s minimálním proteinovým inženýrstvím a poskytuje prakticky úplnou, světlem spouštěnou degradaci proteinu v sekundovém časovém měřítku.
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?1 (Glutathione S Transferase Alpha 1) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
ELISA kit for Human GST?1 (Glutathione S Transferase Omega 1)
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?1 (Glutathione S Transferase Omega 1) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
ELISA kit for Human GST?5 (Glutathione S Transferase Alpha 5)
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?5 (Glutathione S Transferase Alpha 5) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
ELISA kit for Human GST?1 (Glutathione S Transferase Kappa 1)
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?1 (Glutathione S Transferase Kappa 1) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
ELISA kit for Human GST?4 (Glutathione S Transferase Alpha 4)
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?4 (Glutathione S Transferase Alpha 4) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?1/GSTt1 (Glutathione S Transferase Theta 1) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
ELISA kit for Human GST?2/GSTt2 (Glutathione S Transferase Theta 2)
Description: A sandwich ELISA kit for quantitative measurement of Human GST?2/GSTt2 (Glutathione S Transferase Theta 2) in samples from Serum, Plasma, Cell supernatant
Glutathione S Transferase, Schistosoma japonicum (GST)
Description: This is Double-antibody Sandwich Enzyme-linked immunosorbent assay for detection of Pig Glutathione S Transferase Pi (GSTp) in serum, plasma and other biological fluids.
Description: This is Double-antibody Sandwich Enzyme-linked immunosorbent assay for detection of Pig Glutathione S Transferase Pi (GSTp) in serum, plasma and other biological fluids.
Description: This is Double-antibody Sandwich Enzyme-linked immunosorbent assay for detection of Pig Glutathione S Transferase Pi (GSTp) in serum, plasma and other biological fluids.
Description: This is Double-antibody Sandwich Enzyme-linked immunosorbent assay for detection of Pig Glutathione S Transferase Pi (GSTp) in serum, plasma and other biological fluids.
Description: Enzyme-linked immunosorbent assay based on the Double-antibody Sandwich method for detection of Pig Glutathione S Transferase Pi (GSTp) in samples from Serum, plasma and other biological fluids. with no significant corss-reactivity with analogues from other species.
Description: A competitive ELISA for quantitative measurement of Canine Glutathione S transferase P(GSTP1) in samples from blood, plasma, serum, cell culture supernatant and other biological fluids. This is a high quality ELISA kit developped for optimal performance with samples from the particular species.
Description: A competitive ELISA for quantitative measurement of Canine Glutathione S transferase P(GSTP1) in samples from blood, plasma, serum, cell culture supernatant and other biological fluids. This is a high quality ELISA kit developped for optimal performance with samples from the particular species.
Description: A competitive ELISA for quantitative measurement of Canine Glutathione S transferase P(GSTP1) in samples from blood, plasma, serum, cell culture supernatant and other biological fluids. This is a high quality ELISA kit developped for optimal performance with samples from the particular species.
